正如緊密的核心是人類良好身體健康的一個組成部分，有助于穩(wěn)定我們的身體，在新變體中收緊 SARS-CoV-2 刺突蛋白核心的突變可能會增加病毒的健康度。
賓夕法尼亞州立大學領導的一項新研究表明，隨著時間的推移，刺突蛋白的干區(qū)變得越來越緊，該團隊認為這可能提高了病毒通過鼻液滴傳播并感染體內宿主細胞的能力。該團隊表示，在最新的 Omicron 變體中出現的蛋白質的主干區(qū)域盡可能地堅硬，這可能意味著較新的疫苗可能比針對原始變體的疫苗更有效。
我們想了解刺突蛋白在從原始野生型病毒株進化到 alpha、delta 和最近的 Omicron 變體時如何在結構上發(fā)生變形。我們發(fā)現刺突蛋白最初在莖區(qū)更靈活，這是刺突蛋白捆綁在一起的地方，但隨著時間的推移，突變導致蛋白質逐漸變得更緊和更堅硬，我們認為它現在和它一樣堅硬可以得到。這很重要，因為這意味著針對具有這些剛性刺突蛋白的當前變體而開發(fā)的疫苗可能比以前針對更靈活的野生型毒株的疫苗更有效。”
Ganesh Anand，賓夕法尼亞州立大學化學、生物化學和分子生物學副教授
為了研究每個新變體的刺突蛋白如何變化，該團隊使用一種稱為酰胺氫/氘交換質譜的技術在體外(在試管中)研究了該病毒。
Anand 解釋說，SARS-CoV-2 刺突蛋白由三個稱為單體的鏈分子組成，它們結合在一起形成三聚體。刺突蛋白由兩個亞基組成，即 S1 和 S2 亞基。S1 亞基包含受體結合域，而 S2 亞基包含負責捆綁三聚體的莖區(qū)。
“它類似于一棵樹，樹干形成樹干，受體結合域形成樹枝，”Anand 說。
標簽：
免責聲明：本文由用戶上傳，與本網站立場無關。財經信息僅供讀者參考，并不構成投資建議。投資者據此操作，風險自擔。 如有侵權請聯系刪除！